Baltymai

Baltymai yra labai plačiai išplitę gyvoje gamtoje ir sudaro gyvybės pagrindą. Fiziologiniu požiūriu baltymai yra svarbiausi natūralūs stambiamolekuliniai junginiai, nors DNR, sauganti genus, taip pat yra natūralus gigantiškas polimeras. Baltymų sandara yra labai paini ir jų struktūrinių variantų skaičius nepaprastai didelis. Pavyzdžiui, pagal savo struktūrą baltymų yra fibrilinių, globulinių, elastingų, tirpių ir netirpių, kristalinių bei amorfinių.

Baltymams būdingos savybės:

• jų makromolekulės sudarytos beveik vien tik iš α – aminorūgščių liekanų, kurios tarpusavyje susijungę peptidinėmis jungtimis.
• baltymų makromolekulės sudarytos beveik vien tik iš L optinės konfigūracijos aminorūgščių.

(Šios dvi savybės siejasi tokiu būdu, kad visos į baltymų sudėtį įeinančios aminorūgštys pradinėse stadijose yra gaminamos iš to paties šablono, panaudojant tuos pačius fermentus, todėl bendra alfa ir L konfigūracija labai apsimokėjo ir evoliucijos eigoje įsitvirtino aminorūgščių sintezėje.)

Visos aminorūgštys (išimtį sudaro glicinas), kurios gaunamos suhidrolizavus baltymus, yra optiškai aktyvūs junginiai. Atskiri baltymai tesiskiria vienas nuo kito sudarančiomis juos aminorūgštimis ir tų aminorūgščių tarpusavio jungimosi tvarka (pirmine baltymo struktūra), kas nulemia ir skirtingas aukštesnes tokios makromolekulės struktūras (antrinę, tretinę).

Nustatyta, kad baltymus sudaro iš viso apie 20 skirtingų aminorūgščių, kurios turi po dvi, tris arba daugiau funkcinių grupių. Todėl polipeptidinės makromolekulės gali būti šakotos, tačiau gamtoje tai sutinkama ypatingai retai.

Baltymų makromolekulės pagrindą sudaro aminorūgštys NH₂ – CH(R)COOH, kurios susijungusios tarpusavyje peptidiniais – CO – NH – ryšiais, o jose radikalas R yra labai įvairus. Be peptidinių ryšių, baltymuose dar rasta disulfidinių (S – S) ryšių tarp atskirų cisteino likučių, ir tai daro esminį skirtumą tarp polipeptido ir baltymo. Baltymo molekulėje taip pat dažnai randami metalo jonai, chelatuoti neigiamai įkrautomis aminorūgščių liekanomis (gliutamato, aspartato), taip pat didesni cheminiai junginiai, tokie kaip vitaminai arba lipidiniai inkarai. Baltymų makromolekulės gali kontaktuoti viena su kita bei su kitomis makromolekulėmis, dažnai sudarydamos itin painios struktūros stambiamolekulius kompleksus. Tokie kontaktai pagrįsti daugybe silpnų sąveikų tarp dviejų skirtingų molekulių paviršių, kurie vienas kitą atitinka kaip raktas spyną.

Kai kurios medžiagos baltymus iš jų tirpalų nusėsdina arba koagaliuoja. Nusėsdinimas gali būti grįžtamas arba negrįžtamas, t. y. nusėsdinta medžiaga gali dar ištirpti arba virsti netirpia. Virinami baltymai, o ypač kai dar į tirpalą pridedama acto rūgšties arba elektrolitų, negrįžtamai koaguliuoja. Negrįžtamą baltymų koaguliaciją sukelia taip pat mineralinės rūgštys, pikrino rūgštis ir taninas. Veikiami etanolio ir acetono, nusėsdinti baltymai išlieka tirpūs vandenyje.

Cheminiu požiūriu baltymai yra polielektrolitai. Fiziologinėmis sąlygomis jie nėra linkę sudaryti agregatus, tačiau dėl vienokių ar kitokių priežasčių praradę savo biologinį aktyvumą jie savaime agreguojasi ir koaguliuoja.

Baltymai pagal jų makramolekulių formą skirstomi į dvi grupes: globulinius ir fibrilinius baltymus.